Aufgrund der schlechten Löslichkeit von Sauerstoff wird zum Transport von Sauerstoff ein Trägermolekül benötigt. Das Hämoglobin ist wie das Myoglobin ein sauerstoffbindendes Protein. Myoglobin ist ein Monomer und dient der Speicherung und dem intrazellulärem Transport von Sauerstoff im Muskel. Hämoglobin ist ein Tetramer aus je zwei identischen Untereinheiten und transportiert Sauerstoff von den Lungen in die Gewebe. Sowohl Myoglobin als auch jede Untereinheit des Hämoglobins enthalten als prosthetische Gruppe ein Protoporphyrin-Ringsystem mit einem zentral gebundenem Eisenatom, die sogenannte Häm-Gruppe. Der Sauerstoff bindet reversibel an das Eisenatom. Während die Sauerstoffbindung an Myoglobin Hyperbolisch verläuft, bindet der Sauerstoff an Hämoglobin mit sigmoidem Kurvenverlauf. Es treten also kooperative Effekte im Hämoglobin auf. Das erste Sauerstoffatom erleichtert die Bindung des 2. Sauerstoffatoms, welches die Bindung des 3. Sauerstoffatoms erleichtert, was wiederum die Bindung des letzten Sauerstoffatoms erleichtert. Viele Faktoren beeinflussen die Affinität des Hämoglobins zum Sauerstoff. 2,3-Bisphosphoglycerat erschwert die Sauerstoffbindung und erleichtert somit dessen Abgabe. Das Gleiche gilt für einen niedrigen pH und eine hohe Kohlendioxidkonzentration, also genau die Verhältnisse, wie sie in stoffwechaselaktiven Geweben vorzufinden sind. Fetales Hämoglobin hat eine geringere Affinität zu 2,3-Bisphosphoglycerat und bindet daher den Sauerstoff fester. Das ermöglicht den Übergang von Sauerstoff vom mütterlichen Hämoglobin auf das des Embryos in der Placenta. Bei der Sichelzellanämie kommt es durch eine Mutation zur Polymerisierung von Hämoglobinmolekülen, was die Erythrozyten zerstört. Da sich der Malaria-Erreger in Sichelzellen nicht fortpflanzen kann, verleiht selbst die milder verlaufende heterozygote Form der Sichelzellanämie eine gewisse Malariaresistenz und kommt daher vermehrt in Malaria-Gebieten vor.
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